Il existe quatre niveaux de structure trouvés dans les polypeptides et protéines. La structure primaire d'une protéine polypeptidique détermine ses structures secondaire, tertiaire et quaternaire.
Structure primaire
La structure principale des polypeptides et des protéines est la séquence d'acides aminés dans la chaîne polypeptidique en référence aux emplacements de toute liaison disulfure. La structure primaire peut être considérée comme une description complète de tous les liaison covalente dans une chaîne polypeptidique ou une protéine.
La façon la plus courante de désigner une structure primaire consiste à écrire la séquence d'acides aminés en utilisant les abréviations standard à trois lettres pour les acides aminés. Par exemple, le gly-gly-ser-ala est la structure principale d'un polypeptide composé de glycine, glycine, sérine, et alanine, dans cet ordre, de l'acide aminé N-terminal (glycine) à l'acide aminé C-terminal (alanine).
Structure secondaire
La structure secondaire est l'arrangement ordonné ou la conformation des acides aminés dans les régions localisées d'un polypeptide ou d'une molécule de protéine. La liaison hydrogène joue un rôle important dans la stabilisation de ces modèles de pliage. Les deux principales structures secondaires sont l'hélice alpha et la feuille plissée bêta anti-parallèle. Il existe d'autres conformations périodiques mais l'hélice α et la feuille plissée β sont les plus stables. Un seul polypeptide ou protéine peut contenir plusieurs structures secondaires.
Une hélice α est une spirale droite ou dans le sens horaire dans laquelle chaque liaison peptidique est trans conformation et est plan. Le groupe amine de chaque liaison peptidique s'étend généralement vers le haut et parallèlement à l'axe de l'hélice; le groupe carbonyle pointe généralement vers le bas.
La feuille plissée β est constituée de chaînes polypeptidiques étendues avec des chaînes voisines s'étendant anti-parallèles entre elles. Comme pour l'hélice α, chaque liaison peptidique est trans et planaire. Les groupes amine et carbonyle des liaisons peptidiques pointent l'un vers l'autre et dans le même plan, de sorte qu'une liaison hydrogène peut se produire entre les chaînes polypeptidiques adjacentes.
L'hélice est stabilisée par une liaison hydrogène entre amine et carbonyle groupes de la même chaîne polypeptidique. La feuille plissée est stabilisée par des liaisons hydrogène entre les groupes amine d'une chaîne et les groupes carbonyle d'une chaîne adjacente.
Structure tertiaire
La structure tertiaire d'un polypeptide ou d'une protéine est l'arrangement tridimensionnel des atomes au sein d'une seule chaîne polypeptidique. Pour un polypeptide consistant en un seul motif de pliage conformationnel (par exemple, une hélice alpha uniquement), la structure secondaire et tertiaire peut être une seule et même. De plus, pour une protéine composée d'une seule molécule polypeptidique, la structure tertiaire est le plus haut niveau de structure atteint.
La structure tertiaire est largement maintenue par des liaisons disulfure. Des liaisons disulfure se forment entre les chaînes latérales de cystéine par oxydation de deux groupes thiol (SH) pour former une liaison disulfure (S-S), également appelée parfois pont disulfure.
Structure quaternaire
La structure quaternaire est utilisée pour décrire les protéines composées de plusieurs sous-unités (plusieurs molécules polypeptidiques, chacune appelée un «monomère»). La plupart des protéines ayant un poids moléculaire supérieur à 50 000 se composent de deux ou plusieurs monomères non liés par liaison covalente. L'arrangement des monomères dans la protéine tridimensionnelle est la structure quaternaire. L'exemple le plus couramment utilisé pour illustrer la structure quaternaire est le hémoglobine protéine. La structure quaternaire de l'hémoglobine est l'ensemble de ses sous-unités monomères. L'hémoglobine est composée de quatre monomères. Il y a deux chaînes α, chacune avec 141 acides aminés, et deux chaînes β, chacune avec 146 acides aminés. Parce qu'il existe deux sous-unités différentes, l'hémoglobine présente une structure hétéroquaternaire. Si tous les monomères d'une protéine sont identiques, il y a une structure homoquaternaire.
L'interaction hydrophobe est la principale force stabilisatrice des sous-unités dans la structure quaternaire. Lorsqu'un monomère unique se replie en une forme tridimensionnelle pour exposer ses chaînes latérales polaires à une l'environnement et pour protéger ses chaînes latérales non polaires, il y a encore quelques sections hydrophobes sur les surface. Deux monomères ou plus s'assembleront de sorte que leurs sections hydrophobes exposées soient en contact.
Plus d'information
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